Mais qu’est-ce qu’un texturant alimentaire ?
Additif alimentaire très présent dans l’industrie, un texturant alimentaire permet de modifier les propriétés physiques d’un plat.
Habituellement utilisé pour modifier uniquement la texture, il peut aussi modifier sensiblement la saveur.
Cette famille d’additifs alimentaires est omniprésente dans notre assiette.
Ces agents texturants sont indissociables des plats préparés de l’industrie.
Vous en connaissez et vous en mangez. Ils sont presque partout en réalité.
On dénombre plusieurs familles : les épaississants pour augmenter la viscosité ; les gélifiants pour donner une consistance de gel ; les stabilisants pour améliorer la stabilité de l’aliment ; les émulsifiants pour permettre d’améliorer la suspension des ingrédients ; les liants pour agglomérer les particules solides sous forme de poudre.
Certains de ces additifs sont dans la ligne de mire de plusieurs études scientifiques, et seraient liés à plusieurs pathologies.
L’un d’entre eux, un additif alimentaire largement utilisé, pourrait semble-t-il être en cause dans la maladie cœliaque.
En effet, une enzyme bactérienne utilisée pour améliorer la texture et la durée de conservation des aliments a été liée dans plusieurs études à la maladie cœliaque.
Les mythes sur le gluten sont difficiles à éliminer, mais la maladie cœliaque n’est rien de tout cela.
C’est une maladie auto-immune, où le gluten amène le système immunitaire à attaquer l’intestin.
Maladie pouvant nuire gravement à la santé, personne ne sait avec certitude quelle en est la cause.
Une étude publiée en décembre 2018 dans le journal Frontiers in Pediatrics indique qu’un additif alimentaire commun pourrait à la fois provoquer et déclencher ces attaques auto-immunes et appelle à la mise en garde sur les étiquettes des aliments en attendant de nouveaux tests.
Transglutaminase microbienne et maladie cœliaque
Les régimes sans gluten sont devenus populaires en dépit de peu ou pas d’avantages pour la plupart des gens.
Mais pour 1 personne sur 100 souffrant de la maladie coeliaque, même une gorgée de pain peut déclencher une réponse immunitaire qui endommage le petit intestin, nuisant ainsi à l’absorption des nutriments.
La cause exacte de cette réaction auto-immune au gluten – une protéine présente dans le blé, le seigle et l’orge – est incertaine.
Des mutations spécifiques dans un gène important lié à l’immunité, appelé HLA-DQ semblent être nécessaires au développement de la maladie coeliaque, l’un des deux variants HLA-DQ étant présent chez pratiquement tous les patients, mais insuffisant, ces variants étant également présents à environ 30% de la population en général.
En conséquence, une myriade de facteurs environnementaux semble interagir avec le risque génétique de provoquer la maladie cœliaque. Ceux-ci couvrent les infections, les aliments et les toxines, vaccination, médicaments et chirurgie.
Plus récemment, il a été suggéré que les additifs alimentaires y contribuent.
Parmi ceux-ci, la transglutaminase microbienne. Cette enzyme bactérienne très utilisée dans la transformation industrielle de la viande, des produits laitiers, des produits de boulangerie et autres produits alimentaires, est devenue un coupable, selon la nouvelle étude.
Comment un liant alimentaire pourrait être notre perte
La transglutaminase microbienne peut coller des protéines ensemble, elle est donc utilisée pour améliorer la texture, l’appétence et la durée de conservation des aliments.
Cette enzyme fonctionne comme la transglutaminase produite par notre corps qui est connu pour être la cible de l’auto-immunité dans la maladie coeliaque.
Selon les chercheurs, il existe une corrélation positive directe entre l’utilisation croissante d’enzymes industrielles dans les produits de boulangerie et l’incidence croissante de la maladie cœliaque au cours des quatre dernières décennies.
Mais si la transglutaminase est produite normalement dans nos tissus, et par nos propres microbes intestinaux, quelle différence devrait-il apporter en étant un peu plus présent dans notre alimentation ?
« C’est surtout une question d’échelle », affirme l’étude. « Notre propre transglutaminase a une structure différente de celle du type microbien, ce qui permet de contrôler étroitement son activité. Et tandis que la transglutaminase microbienne relativement aveugle est produite par une partie de notre flore intestinale normale, la quantité de l’enzyme pourrait être considérablement accrue. La population microbienne est altérée par des facteurs tels que l’infection, les antibiotiques ou le stress, voire par la consommation d’aliments transformés de manière industrielle. »
Qu’est-ce qui lie le gluten, la transglutaminase, les gènes HLA-DQ et l’auto-immunité ?
Le gluten est difficile à décomposer complètement. Ceci est utile pour aider les produits de boulangerie à se lever et à conserver leur forme, mais présente un problème chez les personnes souffrant de la maladie cœliaque.
Les fragments de protéines de gluten ou peptides qui restent après la digestion sont très sensibles à la transglutaminase, ce qui les modifie pour en faire une variété de nouveaux peptides.
Ces peptides inhabituels sont particulièrement susceptibles de résister à une dégradation supplémentaire et d’être reconnus comme étrangers par les récepteurs immunitaires HLA-DQ à l’intérieur de la paroi de l’intestin, mais uniquement chez ceux portant les variants HLA-DQ associés à la maladie cœliaque.
En outre, les composants du gluten relâchent les liens entre les cellules tapissant l’intestin, permettant ainsi à davantage des protéines dérivées du gluten, ainsi que de transglutaminase microbienne, de franchir cette barrière et d’interagir avec les cellules immunitaires.
« La transglutaminase microbienne elle-même pourrait également augmenter la perméabilité intestinale en modifiant directement les protéines qui maintiennent la barrière intestinale », ajoutent les auteurs de l’étude.
Tout cela soulève la question suivante : s’il s’agit de protéines dérivées du gluten qui stimulent les cellules immunitaires, pourquoi la réponse immunitaire cible-t-elle la transglutaminase ? Et la transglutaminase microbienne et humaine est-elle reconnue de manière interchangeable par le système immunitaire?
L’étude précise que, « dans l’une de nos propres études, nous avons testé des anticorps provenant du sang de patients cœliaques. Nous avons découvert qu’un plus grand nombre d’anticorps étaient actifs contre les complexes de transglutaminase liés aux fragments de gluten, que contre l’un ou l’autre des composants seuls. Le nombre d’anticorps anti-complexes était également le meilleur facteur prédictif de lésion intestinale chez ces patients. C’est le cas des complexes de transglutaminase microbiens et humains, pour lesquels le nombre d’anticorps était similaire. »
En d’autres termes, la transglutaminase microbienne (liée à des fragments de gluten) pourrait en fait être la cible de la réponse immunitaire dans la maladie cœliaque, et l’attaque de notre propre transglutaminase serait simplement un cas d’identité erronée.
La transglutaminase microbienne présente dans les aliments transformés est donc une cause environnementale potentielle de la maladie cœliaque.
La transglutaminase microbienne est-elle un danger ?
Être définitif sur la réponse semble complexe pour l’instant.
« En fin de compte, tout ce que nous avons jusqu’à présent sont des associations entre la transglutaminase microbienne et la maladie cœliaque. Pour déterminer si cette enzyme cause ou provoque des lésions immunitaires dans la maladie cœliaque, il faudra expérimenter l’exposition sur des modèles animaux, des lignées cellulaires intestinales ou des biopsies. », précisent les auteurs.
Néanmoins, en l’absence de traitement connu contre la maladie cœliaque, le traitement dépend de mesures préventives, à savoir l’adhésion à un régime sans gluten.
Enfin, jusqu’à ce que la réponse soit plus claire, les chercheurs recommandent la transparence et la vigilance en ce qui concerne l’étiquetage des aliments transformés à l’aide de la transglutaminase microbienne.
En matière de santé publique, les produits doivent être étiquetés comme non adaptés aux personnes souffrant de la maladie cœliaque pour plus d’assurance.
© Blog Nutrition Santé – Jimmy Braun – Janvier 2019
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Sources externes
« Microbial Transglutaminase Is Immunogenic and Potentially Pathogenic in Pediatric Celiac Disease. », Frontiers in Pediatrics, 2018; 6 DOI: 10.3389/fped.2018.00389
Photos © rawpixel ; Element5 Digital ; Mink Mingle
« Utilisation de transglutaminase microbienne et d’alginate de sodium dans la préparation de modèles de poissons restructurés par gélification à froid : effet du stockage à l’état congelé », http://bibliomer.ifremer.fr/consult.php?ID=2010-5246
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